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胰蛋白酶是把蛋白質分解為氨基酸。分解蛋白質成為肽,氨基酸等,再被人體腸道吸收到人體各組織中去,所以,胰蛋白酶在食物消化中起到至關重要的作用,是*的。它還有能使膿、痰液、血凝塊等分解、變稀,易于引流排除,加速創(chuàng)面凈化,促進肉芽組織新生,此外還有抗炎癥作用。
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胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme) 為蛋白酶的一種,EC 3.4.4.4,是從牛、羊、豬的胰臟提取的一種絲氨酸蛋白水解酶。在脊椎動物中,作為消化酶而起作用。在胰臟是作為酶的前體胰蛋白酶原而被合成的。作為胰液的成分而分泌,受腸激酶,或胰蛋白酶的限制分解成為活化胰蛋白酶,是肽鏈內切酶,它能把多肽鏈中賴氨酸和精氨酸殘基中的羧基側切斷。它不僅起消化酶的作用,而且還能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前體,起活化作用。是特異性強的蛋白酶,在決定蛋白質的氨基酸排列中,它成為*的工具。
胰蛋白酶原的分子量約為24000,其等電點約為pH8.9,胰蛋白酶的分子量與其酶原接近(23300),其等電點約為pH10.8,適pH7.6~8.0,在pH=3時穩(wěn)定,低于此pH時,胰蛋白酶易變性,在pH>5時易自溶。Ca2+離子對胰蛋白酶有穩(wěn)定作用。 重金屬離子,有機磷化合物和反應物都能抑制胰蛋白酶的活性,胰臟、卵清和豆類植物的種子中都存在著蛋白酶抑制劑。近發(fā)現在一些植物的塊基(如土豆、白薯、芋頭等)中也存在有胰蛋白酶抑制劑。 胰蛋白酶能催化蛋白質的水解,對于由堿性氨基酸(精氨酸、賴氨酸)的羧基與其他氨基酸的氨基所形成的鍵具有高度的專一性。此外還能催化由堿性氨基酸和羧基形成的酰胺鍵或酯鍵,其高度專一性仍表現為對堿性氨基酸一端的選擇。
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